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  免疫グロブリンの構造(ヒト)
生物部
「免疫グロブリンの構造(ヒト)」より
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理科年表 2022

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 抗体 免疫グロブリンは相手抗原と超可変領域 中央の図斜線部分で特異的に1 対 1 の対応で 結合する。そのことによってウイルスの感染性を失わせ、毒物の毒性を失わさせる。白血球の表面には H鎖の定常領域を捕えるレセプターFcレセプター があり、白血球は抗体の結合した細菌などをそのレセプターを用いて捕え、細胞内に取込んで殺菌する。抗原に結合した抗体の定常領域には補体が結合し活性化される。活性化補体は細菌を破壊するなどの仕事をする。免疫グロブリンは H鎖定常領域のわずかな違いにより、 IgA、 IgD、 IgE、 IgG、 IgM の 5 つのクラスに分けられ、異なった性質をもつ。 2量体の IgA に分泌成分というプペチドが付着した型の分泌型 IgA は粘膜上・乳汁中に分泌され、粘膜から侵入しようとする微生物に結合し、その侵入を抑える。 IgE はマスト細胞上に Fc部で強く結合する性質があり、抗原との反応によりマスト細胞からヒスタミンなどを放出させ、アレルギーの症状をもたらす。 IgG は血中で最も量が多く、ウイルス・毒物の中和、白血球の食菌補助、補体の活性化の作用がある。胎盤を通過し母から胎児に移行し、児の感染防御に役立つ。 IgM は抗原の侵入に際し最初に作られる。 5量体の形をしている。補体活性化作用や細菌などを凝集する作用が強い。


【矢田純一 東京医科歯科大学名誉教授(2008年 3月)】